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ID 11095
Eprint ID
11095
FullText URL
Title Alternative
好酸性細菌 Acidiphilium organovorum 由来のアラニンセマーゼ
Author
Seow, Teck Keong
Tanaka, Hidehiko
Abstract
Alanine racemase(EC 5.1.1.1)was screened from several acidophilic bacteria.Acidiphilium organovorum 13H showed the highest activity and was chosen as the representative source to study alaine racemase from acidphlic bacteria.The enzyme was found to be localised in the cytoplasm of the bacteria.Relative molecular mass syudies indicated that it had a dimeric native structure with identical subunits of about 34 kDa each.Maximum activity was observed between 50 and 60℃and at pH9.There was no loss of enzyme activity even after incubation at 65℃.The loss of activity upon dialysis against pyridoxal 5'-phosphate-free buffer containing hydroxylamine,and its partial recovery upon subsequent dialysis against buffer containing phyridoxal 5'-phosphate suggested that the enzyme required piridoxal 5'-phosphate as a co-factor for its catalytic activity.
Abstract Alternative
Acidiphilium属好酸性細菌中のアラニンラセマーゼ活性を検索した。Acidiphilium organovorum 13Hが最も高い活性を示したので、好酸性細菌由来の代表的なアラニンラセマーゼとして研究対象とした。本酵素の局在性を調べたところ、細胞質に存在することが明らかとなった。また本酵素は同一のサブユニット(約34kDa)からなる二重構造体をとることが示された。至適反応条件は50-60℃、pH9であった。また65℃で30分のインキュベーション後も活性が失われず、熱さに対して比較的安定な酵素であった。Hydroxylamineによる透析で活性が失われ、これをpyriodoxal 5'-phosphate を含む緩衝液により透析をした結果、活性が部分的に回復したことから、本酵素はpyridoxial 5'-phosphateを補酵素として要求することが示唆された。
Keywords
Alanine racemase
Acidophile
Acidiphilium organovorum
Phyridoxal 5'-phosphate
Published Date
1997-02
Publication Title
岡山大学農学部学術報告
Publication Title Alternative
Scientific reports of the Faculty of Agriculture, Okayama University
Volume
volume86
Issue
issue1
Publisher
岡山大学農学部
Publisher Alternative
Faculty of Agriculture,Okayama University
Start Page
13
End Page
19
ISSN
0474-0254
NCID
AN00033029
Content Type
Departmental Bulletin Paper
language
英語
File Version
publisher
Refereed
False
Eprints Journal Name
srfa