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ID 44050
フルテキストURL
タイトル(別表記)
Purification and Characterization of l-Methionine Decarboxylase from Streptomyces sp. 590
著者
前村 知美 農芸化学コース
内富 久美子 農芸化学コース
日下 知香 農芸化学コース
稲垣 純子 岡山大学大学院医歯薬学総合研究科
田村 隆 農芸化学コース
左右田 健次 京都大学
稲垣 賢二 農芸化学コース
抄録
L-Methionine decarboxylase [EC 4.1.1.57] catalyzes the decarboxylation of L-methionine and is a pyridoxal 5’-phosohate(PLP)-dependent enzyme. L-Methionine decarboxylase has been purified 630-fold by DEAE-Toyopearl 650M, Phenyl-Toyopearl 650M and Sephacryl S-300 column chromatographies from Streptomyces sp.590. The enzyme has a dimeric structure with identical subunits of Mr 60,000. This enzyme shows optimum activity at pH7.0 and 45°C, and is stable between pH5.7 and pH9.0. L-Methionine decarboxylase has antitumor activity against RERF-LC-AI and HeLa cells. Ten N-terminal amino acid sequence of L-methionine decarboxylase was determined, and the sequence showed no homology with other reported proteins.
キーワード
L-methionine decarboxylase
pyridoxal 5’-phosohate
Streptomyces
decarboxylation of L-methionine
備考
原著論文
発行日
2011-02-01
出版物タイトル
岡山大学農学部学術報告
出版物タイトル(別表記)
Scientific Reports of the Faculty of Agriculture Okayama University
100巻
出版者
岡山大学農学部
出版者(別表記)
Faculty of Agriculture, Okayama University
開始ページ
3
終了ページ
7
ISSN
0474-0254 
NCID
AN00033029
資料タイプ
紀要論文
言語
Japanese
OAI-PMH Set
岡山大学
論文のバージョン
publisher
査読
無し
Sort Key
2
Eprints Journal Name
srfa